Glicină (acid aminoetanoic)
R
H
Formula moleculară
C₂H₅NO₂
M (g/mol)
75
Tip
neutru
C asimetric
nu
Aminoacizi, peptide și proteine
Cei șapte aminoacizi din programă, clasificare, caracter amfoter, identificare, condensare la peptide, proteine (stare naturală, proprietăți, importanță), hidroliza enzimatică și denaturarea.
- 30 min
- La BAC: I.A · I.B · III.F (10 p)
- Verificat pe bareme
ții minte doar fișa asta și ești acoperit
Fișa de aur
- 01
Aminoacid: H₂N–CH(R)–COOH. Glicina R = H (M 75); alanina R = CH₃ (89); valina R = CH(CH₃)₂ (117); serina R = CH₂OH (105); cisteina R = CH₂SH (121); acidul glutamic R = (CH₂)₂COOH (147); lisina R = (CH₂)₄NH₂ (146).
- 02
Clasificare: neutri (gly, ala, val, ser, cys), acid (glutamic: 2 –COOH), bazic (lisina: 2 –NH₂). Toți au carbon asimetric, mai puțin glicina.
- 03
Amfoteri: H₂N–CH₂–COOH + HCl → [H₃N–CH₂–COOH]Cl; H₂N–CH₂–COOH + NaOH → H₂N–CH₂–COONa + H₂O. În stare solidă sunt ioni bipolari (solizi cu puncte de topire mari, solubili în apă).
- 04
Condensare: n aminoacizi → peptidă + (n − 1) H₂O; legătura peptidică –CO–NH–. Gly + Ala → 2 dipeptide (Gly-Ala, Ala-Gly); 3 aminoacizi diferiți → 6 tripeptide.
- 05
Proteine: hidroliză enzimatică → aminoacizi; denaturare (căldură, acizi, baze, alcool, metale grele) = pierderea structurii native, de obicei ireversibilă.
1 din 7
Pe scurt
Culorile din lecție:termencifră, datăidee-cheie
- Aminoacid: –NH₂ și –COOH la același carbon; șapte din programă: Gly, Ala, Val, Ser, Cys, Glu, Lys.
- Amfoteri; solizi cristalini, solubili în apă, puncte de topire mari.
- Peptide: condensare cu eliminare de apă, legătura –CO–NH–.
- Proteine: hidroliză enzimatică; denaturare.
- La probleme: numeri N, O, moli de apă.
Aminoacizii din programă
Alanină (acid 2-aminopropanoic)
R
CH₃
Formula moleculară
C₃H₇NO₂
M (g/mol)
89
Tip
neutru
C asimetric
da
Valină (acid 2-amino-3-metilbutanoic)
R
CH(CH₃)₂
Formula moleculară
C₅H₁₁NO₂
M (g/mol)
117
Tip
neutru
C asimetric
da
Serină (acid 2-amino-3-hidroxipropanoic)
R
CH₂OH
Formula moleculară
C₃H₇NO₃
M (g/mol)
105
Tip
neutru
C asimetric
da
Cisteină (acid 2-amino-3-mercaptopropanoic)
R
CH₂SH
Formula moleculară
C₃H₇NO₂S
M (g/mol)
121
Tip
neutru
C asimetric
da
Acid glutamic (acid 2-aminopentandioic)
R
CH₂CH₂COOH
Formula moleculară
C₅H₉NO₄
M (g/mol)
147
Tip
acid
C asimetric
da
Lisină (acid 2,6-diaminohexanoic)
R
(CH₂)₄NH₂
Formula moleculară
C₆H₁₄N₂O₂
M (g/mol)
146
Tip
bazic
C asimetric
da
1 / 7
| Aminoacid | R | Formula moleculară | M (g/mol) | Tip | C asimetric |
|---|---|---|---|---|---|
| Glicină (acid aminoetanoic) | H | C₂H₅NO₂ | 75 | neutru | nu |
| Alanină (acid 2-aminopropanoic) | CH₃ | C₃H₇NO₂ | 89 | neutru | da |
| Valină (acid 2-amino-3-metilbutanoic) | CH(CH₃)₂ | C₅H₁₁NO₂ | 117 | neutru | da |
| Serină (acid 2-amino-3-hidroxipropanoic) | CH₂OH | C₃H₇NO₃ | 105 | neutru | da |
| Cisteină (acid 2-amino-3-mercaptopropanoic) | CH₂SH | C₃H₇NO₂S | 121 | neutru | da |
| Acid glutamic (acid 2-aminopentandioic) | CH₂CH₂COOH | C₅H₉NO₄ | 147 | acid | da |
| Lisină (acid 2,6-diaminohexanoic) | (CH₂)₄NH₂ | C₆H₁₄N₂O₂ | 146 | bazic | da |
Proprietăți fizice: solizi cristalini, solubili în apă, cu puncte de topire ridicate (se află ca ioni bipolari), cei din proteine sunt α-aminoacizi.
Două grupe la același carbon
Caracter amfoter și identificare
ReacțieEcuația
cu acid (caracter bazic, –NH₂)
H₂N–CH₂–COOH + HCl → [H₃N–CH₂–COOH]Clcu bază (caracter acid, –COOH)
H₂N–CH₂–COOH + NaOH → H₂N–CH₂–COONa + H₂O| Reacție | Ecuația |
|---|---|
| cu acid (caracter bazic, –NH₂) | H₂N–CH₂–COOH + HCl → [H₃N–CH₂–COOH]Cl |
| cu bază (caracter acid, –COOH) | H₂N–CH₂–COOH + NaOH → H₂N–CH₂–COONa + H₂O |
Identificarea aminoacizilor (manualul Corint, cl. a XI-a): cu sulfat de cupru apare o colorație albastru intens, iar cu clorură ferică (FeCl₃ acidulată) o colorație roșie. Alte manuale prezintă și reacția cu ninhidrină (colorație violet la încălzire). În soluție apoasă aminoacidul se află ca ion bipolar H₃N⁺–CH(R)–COO⁻; în mediu acid predomină cationul, în mediu bazic anionul.
Condensarea aminoacizilor
ReacțieEcuația
Glicină + glicină → glicilglicină
2H₂N–CH₂–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH₂–COOH + H₂OGlicină + alanină → glicil-alanină
H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂OTrei molecule de glicină
3H₂N–CH₂–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH₂–CO–NH–CH₂–COOH + 2H₂O| Reacție | Ecuația |
|---|---|
| Glicină + glicină → glicilglicină | 2H₂N–CH₂–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH₂–COOH + H₂O |
| Glicină + alanină → glicil-alanină | H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O |
| Trei molecule de glicină | 3H₂N–CH₂–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH₂–CO–NH–CH₂–COOH + 2H₂O |
Se numără: n aminoacizi → (n − 1) legături peptidice și (n − 1) H₂O. Numărul peptidelor posibile: din 2 aminoacizi diferiți, 2 dipeptide; din 3 diferiți, 6 tripeptide.
Legătura peptidică
Ce legătură se formează la condensarea a doi aminoacizi?
Legătura peptidică –CO–NH– și apă.
Câți atomi de azot are glutamil-valil-lisina?
4 (enunțul cu „trei” este fals).
O peptidă simplă din glicină consumă la hidroliză 5,4 g de apă și dă 33,75 g de glicină. Câți moli de peptidă?
x(k − 1) = 0,3 și x·k = 0,45 → x = 0,15 mol (tripeptidă).
Proteine
Stare naturală: în carne, ouă, lapte, soia, leguminoase; în toate celulele. Proprietăți fizice: solide, cu masă moleculară mare; unele solubile în apă (albumina), formând soluții coloidale, altele insolubile (keratina). Importanță: structură (colagen, keratină), enzime, hormoni (insulină), transport (hemoglobina), apărare (anticorpi), sursă de aminoacizi esențiali.
Hidroliza enzimatică: proteină + n H₂O → aminoacizi, în prezența proteazelor (în tubul digestiv). Dipeptida: H₂N–CH₂–CO–NH–CH₂–COOH + H₂O → 2H₂N–CH₂–COOH.
Denaturarea: distrugerea structurii native sub acțiunea unor factori fizici (încălzire, radiații) sau chimici (acizi, baze, alcool, săruri ale metalelor grele); se pierd proprietățile biologice. Se rup legături secundare, nu cele peptidice. De regulă ireversibilă.
Ce se cere la BAC
Greșeli care costă puncte
- Pui N-terminalul la dreapta.
- Uiți să scazi apa când numeri oxigenul sau masa peptidei.
- Consideri glicina chirală.
- Confunzi hidroliza (rupe legătura peptidică) cu denaturarea (nu o rupe).
Termeni-cheie
- α-aminoacid
- Compus cu gruparea amino (–NH₂) și gruparea carboxil (–COOH) legate de același atom de carbon (Cα): H₂N–CH(R)–COOH.
- Caracter amfoter
- Proprietatea aminoacizilor de a reacționa atât cu acizi (prin –NH₂), cât și cu baze (prin –COOH).
- Legătura peptidică
- Legătura amidică –CO–NH– formată prin condensarea grupei –COOH a unui aminoacid cu –NH₂ al altuia, cu eliminare de apă.
- Peptidă
- Produs de condensare a doi sau mai mulți aminoacizi; dipeptidă (2), tripeptidă (3), tetrapeptidă (4); polipeptida are multe reziduri.
- N-terminal / C-terminal
- Capătul peptidei cu –NH₂ liber (N-terminal, scris la stânga) și capătul cu –COOH liber (C-terminal, scris la dreapta).
- Proteină
- Polipeptidă naturală cu masă moleculară mare, formată din α-aminoacizi; are funcții structurale, catalitice (enzime), de transport și de apărare.
- Denaturarea proteinelor
- Pierderea structurii native și a funcției biologice sub acțiunea căldurii, acizilor, bazelor, alcoolului sau a sărurilor metalelor grele; de regulă ireversibilă (coagularea albușului).
- Hidroliza enzimatică a proteinelor
- Descompunerea proteinelor în aminoacizi, sub acțiunea enzimelor (proteaze) și a apei.